Вопросы медицинской химии (ISSN 0042-8809)

К вопросу о механизмах регуляции кальмодулином активности синтазы окиси азота

   
Гервазиев Ю.В., Соколов Н.Н.
Год: 1999 том: 45  выпуск:3  страницы: 187-199
Реферат: Система Са2+-кальмодулин регулирует активность нейрональной и эндотелиальной изоформ синтазы окиси азота (NOS), в то время как активность индуцибельной изоформы не зависит от Са2+, поскольку кальмодулин (CaM)* прочно связан с субъединицей iNOS. Канонический СаМ-связывающий сайт расположен между редуктазным и оксигеназным доменами NOS. Кальмодулин регулирует димеризацию eNOS, но не iNOS. Некоторые белки-мишени, обладающие так называемым 'IQ' мотивом, связываются с СаМ независимо от ионов Са2+, однако iNOS не относится к этой группе, поскольку обладает каноническим СаМ-связывающим мотивом. Исследования с помощью синтетических пептидов показали, что взаимодействие СаМ и СаМ-связывающего домена NOS не зависит от ионов Са2+. Однако, как было установлено в опытах на химерных, мутантных и усеченных формах NOS, этого свойства явно недостаточно для Са2+-независимого связывания СаМ; дополнительные сайты связывания СаМ содержатся как в оксигеназном, так и в редуктазном домене iNOS. В экспериментах с использованием мутантных форм СаМ уточнен механизм регуляции переноса электронов в молекуле NOS. Обсуждается гипотеза аутоингибирующей последовательности в FMN-связывающем домене конститутивных изоформ NOS
Загрузить PDF:
Ссылка: Гервазиев Ю.В., Соколов Н.Н., К вопросу о механизмах регуляции кальмодулином активности синтазы окиси азота, Вопросы медицинской химии, 1999, том: 45(3), 187-199.
Список литературы
 2002(Том:48)
 2001(Том:47)
 2000(Том:46)
 1999(Том:45)
 1998(Том:44)
 1997(Том:43)
 1996(Том:42)