Вопросы медицинской химии (ISSN 0042-8809)

Изучение структурно-функциональной организации предшественника металлоэндопептидазы b. amyloliquefaciens методом делеционного анализа

   


1. Лаборатория химии белка им. В.М. Степанова, Институт Генетики и Селекции Промышленных Микроорганизмов
Идентификатор PubMed: 11385994
Год: 2001 том: 47  выпуск:1  страницы: 123-131
Реферат: Функциональное назначение пропептидов и предшественников секреторных протеаз бацилл остается неизученным. Ранее методами делеционного анализа показана необходимость присутствия полноразмерного пропептида в молекулах проферментов для фолдинга или секреции зрелой формы субтилизина Е B. subtilis, химотрисиноподобной протеазы SGPB S. griseus и металлопротеазы B. cereus. В рамках функционального картирования пропептидов секреторных металлопротеиназ бацилл сконструирован искусственный ген металлопротеазы B. amyloliquefaciens, лишенный собственного препептида и N-концевой части пропептида длиной 51 аминокислотных остатков (а.о.). При этом для обеспечения транскрипции делетированного гена и секреции его продукта к нему была присоединена 5’-концевая область гена wprA B. subtilis, соответствующая промотору и секреторному лидеру. Клоны B. subtilis, содержащие плазмиду с модифицированной формой гена, синтезировали активную зрелую металлопротеиназу
Загрузить PDF:
Ссылка: Новикова С.И., Серкина А.В., Константинова Г.Е., Хлебалина О.И., Честухина Г.Г., Шевелев А.Б., Изучение структурно-функциональной организации предшественника металлоэндопептидазы b. amyloliquefaciens методом делеционного анализа, Вопросы медицинской химии, 2001, том: 47(1), 123-131.
Список литературы
 2002(Том:48)
 2001(Том:47)
 2000(Том:46)
 1999(Том:45)
 1998(Том:44)
 1997(Том:43)
 1996(Том:42)