Структура и физиологическое значение доменов ангиотензин-превращающего фермента

   


1. ГУ НИИ биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича РАМН
Тип: Обзор
УДК: 577.152.341*51      Идентификатор PubMed: 20000120
Год: 2009 том: 55  выпуск:4  страницы: 397-414
Реферат: Молекула соматического ангиотензин-превращающего фермента (АПФ) содержит два высокогомологичных каталитически активных домена (N- и C- домены), которые различаются по некоторым свойствам. В организме обнаружены активные изоформы АПФ, состоящие только из одного домена. Для выяснения молекулярной природы различий доменов были получены кристаллические структуры доменов, содержащие специфичные ингибиторы АПФ.Физиологические функции АПФ не ограничиваются его ролью в регуляции сердечно-сосудистой системы. Получены данные, свидетельствующие в пользу физиологической значимости доменов. С-домен является основным местом превращения ангиотензина в организме, т.е. именно он участвует в регуляции кровяного давления. Роль N-домена менее связана с функцией ренин-ангиотензиновой системы и больше связана с обменом биологически активных пептидов, имеющих высокое сродство к этому домену (горалатид, люлиберин, энкефалин-гептапептид, пептидный бета-амилоид). Получены селективные ингибиторы, способные различать активные центры доменов.
Загрузить PDF:
Ссылка: Елисеева Ю.Е., Кугаевская Е.В., Структура и физиологическое значение доменов ангиотензин-превращающего фермента, Биомедицинская химия, 2009, том: 55(4), 397-414.
Переводная версия в журнале
«Biomedical Chemistry (Moscow) Supplement Series B»:
10.1134/S1990750809030032
Список цитируемой литературы (Bibliography)
 2016(Том:62)
 2015(Том:61)
 2014(Том:60)
 2013(Том:59)
 2012(Том:58)
 2011(Том:57)
 2010(Том:56)
 2009(Том:55)
 2008(Том:54)
 2007(Том:53)
 2006(Том:52)
 2005(Том:51)
 2004(Том:50)
 2003(Том:49)