Физико-химические методы исследования агрегации b-амилоида

   


1. Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, Москва, Россия; Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта Российской академии наук, Москва, Россия
2. Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, Москва, Россия
3. Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта Российской академии наук, Москва, Россия
Тип: Обзор
DOI: 10.18097/PBMC20156102203      УДК: 577.112.7      Идентификатор PubMed: 25978387
Год: 2015 том: 61  выпуск:2  страницы: 203-218
Реферат: Болезнь Альцгеймера является наиболее распространённым нейродегенеративным заболеванием. Согласно гипотезе “амилоидного каскада”, ключевым событием патогенеза болезни Альцгеймера является переход b-амилоидного пептида (Аb) из мономерного состояния в агрегированное. Механизм агрегации Аb интенсивно изучается in vitro с использованием синтетических пептидов с помощью физико-химических методов, позволяющих оценивать размер, молекулярную структуру и морфологию образующихся агрегатов. В обзоре рассмотрены как хорошо известные, так и недавно появившиеся физико-химические методы исследования агрегации Аb, включая методы микроскопии, оптические и флуоресцентные методы, метод электронного парамагнитного резонанса, электрохимический и электрофоретический методы, гель-фильтрацию и масс-спектрометрические методы. Обсуждаются достоинства и недостатки методов. Отмечена уникальная возможность одновременно наблюдать как мономеры Аb, так и его олигомеры и крупные агрегаты с помощью методов атомно-силовой микроскопии и флуоресцентной корреляционной спектроскопии, а также высокая чувствительность последнего, позволяющая следить за процессом агрегации в низкоконцентрированных растворах Аb. Среди масс-спектрометрических методов выделен метод спектрометрии ионной подвижности/масс-спектрометрии, который, наряду с определением спектра олигомеров Аb, позволяет получать информацию об их структуре. Одновременное использование нескольких методов, позволяющих получить взаимодополняющие данные об агрегатах Аb, является наиболее оптимальным экспериментальным подходом к исследованию процесса агрегации b-амилоидных пептидов in vitro.
Загрузить PDF:
Ссылка: Радько С.П., Хмелёва С.А., Супрун Е.В., Козин С.А., Бодоев Н.В., Макаров А.А., Арчаков А.И., Шумянцева В.В., Физико-химические методы исследования агрегации b-амилоида, Биомедицинская химия, 2015, том: 61(2), 203-218.
Переводная версия в журнале
«Biomedical Chemistry (Moscow) Supplement Series B»:
10.1134/S1990750815030075
Список цитируемой литературы (Bibliography)
 2016(Том:62)
 2015(Том:61)
 2014(Том:60)
 2013(Том:59)
 2012(Том:58)
 2011(Том:57)
 2010(Том:56)
 2009(Том:55)
 2008(Том:54)
 2007(Том:53)
 2006(Том:52)
 2005(Том:51)
 2004(Том:50)
 2003(Том:49)