Белок-белковые взаимодействия в цитохром P450 3A4 и 3A5 системах

   


1. Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, Москва, Россия
2. Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, Москва, Россия; Институт молекулярной биологии имени В.А. Энгельгардта РАН, Москва, Россия
3. Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск, Беларусь
Тип: Экспериментальное/клиническое исследование
DOI: 10.18097/PBMC20156104468      УДК: 577.152.3      Идентификатор PubMed: 26350737
Год: 2015 том: 61  выпуск:4  страницы: 468-474
Реферат: Исследованы межмолекулярные взаимодействия между белками-партнерами монооксигеназной системы биотрансформации лекарственных препаратов: цитохромами Р450 3А4 и Р450 3А5 и цитохромом b5. Цитохромы Р450 3А4 и Р450 3А5 образуют комплексы с каждой из форм цитохрома b5 (микросомальная и митохондриальная формы - b5mc и b5om и две “химерные” конструкции b5(om-mc), b5(mc-om)), причем существенное различие наблюдалось только во взаимодействии с b5om. Определены электроаналитические характеристики электродов с иммобилизованными гемопротеинами: цитохромом Р450 3А4, Р450 3А5, b5mc, b5om, b5(om-mc) и b5(mc-om). Электрохимический анализ показал, что все эти белки обладают очень близкими редокс-потенциалами -0,435  -0,350 (отн. Ag/AgCl). В то же время, наблюдалось стимулирующее влияние цитохрома b5mc на электрокаталитические свойства цитохрома Р450 3А4
Загрузить PDF:
Ссылка: Гнеденко О.В., Иванов А.С., Яблоков Е.О., Усанов С.А., Муха Д.В., Сергеев Г.В., Кузиков А.В., Москалева Н.Е., Булко Т.В., Шумянцева В.В., Арчаков А.И., Белок-белковые взаимодействия в цитохром P450 3A4 и 3A5 системах, Биомедицинская химия, 2015, том: 61(4), 468-474.
Список цитируемой литературы (Bibliography)
 2016(Том:62)
 2015(Том:61)
 2014(Том:60)
 2013(Том:59)
 2012(Том:58)
 2011(Том:57)
 2010(Том:56)
 2009(Том:55)
 2008(Том:54)
 2007(Том:53)
 2006(Том:52)
 2005(Том:51)
 2004(Том:50)
 2003(Том:49)