-8 М (у пероксиредоксина) до 1,97х10-6 М (у альфа-енолазы). Окислительная модификация исследованных белков оказывала разнонаправленное влияние на прочность комплексов с бета-амилоидным пептидом, а эндогенный нейропротектор изатин повышал диссоциацию комплексов бета-амилоидного пептида с рядом интактных (пероксиредоксин, ГАФД) и/или подвергнутых окислительной модификации (пероксиредоксин, пируваткиназа) модельных белков." />

Влияние нейропротектора изатина на связывание модельных белков с бета-амилоидным пептидом: биосенсорное исследование

   


1. Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, Москва, Россия
2. МГУ имени М.В. Ломоносова, Москва, Россия
Тип: Краткое сообщение
DOI: 10.18097/PBMC20166206720      УДК: 577.174.5      Идентификатор PubMed: 28026818
Год: 2016 том: 62  выпуск:6  страницы: 720-724
Реферат: Бета-амилоидный пептид (1-42), образующийся в результате протеолитического процессинга трансмембранного белка-предшественника амилоида, рассматривается в качестве "ключевого игрока" в развитии болезни Альцгеймера (AD) и других патологических состояний, обусловленных образованием и накоплением белковых агрегатов в центральной нервной системе. В ходе протеомного профилирования препаратов мозга интактных крыс и мышей, проведенного ранее с использованием в качестве аффинного сорбента аффигеля-10 с иммобилизованным бета-амилоидным пептидом, было идентифицировано более 80 индивидуальных белков, специфически связывающихся с этим лигандом. Многие из них были обнаружены ранее как белки, связывающиеся с эндогенным нейропротектором изатином. Целью данного исследования была прямая экспериментальная проверка взаимодействия высокоочищенных интактных и окисленных препаратов пероксиредоксина, пируваткиназы мышечного типа и альфа-енолазы с иммобилизованным бета-амилоидным пептидом и влияние изатина на этот процесс. По данным биосенсорного анализа с использованием оптических SPR-биосенсоров Biacore 3000 и Biacore X100 все исследованные белки образовывали молекулярные комплексы с иммобилизованным бета-амилоидным пептидом. Значения Kd этих комплексов варьировали от 8,36х10-8 М (у пероксиредоксина) до 1,97х10-6 М (у альфа-енолазы). Окислительная модификация исследованных белков оказывала разнонаправленное влияние на прочность комплексов с бета-амилоидным пептидом, а эндогенный нейропротектор изатин повышал диссоциацию комплексов бета-амилоидного пептида с рядом интактных (пероксиредоксин, ГАФД) и/или подвергнутых окислительной модификации (пероксиредоксин, пируваткиназа) модельных белков.
Загрузить PDF:
Ссылка: Бунеева О.А., Гнеденко О.В., Медведева М.В., Иванов А.С., Медведев А.Е., Влияние нейропротектора изатина на связывание модельных белков с бета-амилоидным пептидом: биосенсорное исследование, Биомедицинская химия, 2016, том: 62(6), 720-724.
Список литературы
 2017(Том:63)
 2016(Том:62)
 2015(Том:61)
 2014(Том:60)
 2013(Том:59)
 2012(Том:58)
 2011(Том:57)
 2010(Том:56)
 2009(Том:55)
 2008(Том:54)
 2007(Том:53)
 2006(Том:52)
 2005(Том:51)
 2004(Том:50)
 2003(Том:49)