ВОПРОСЫ МЕДИЦИНСКОЙ ХИМИИ (ISSN 0042-8809)

К вопросу о механизмах регуляции кальмодулином активности синтазы окиси азота

   
Гервазиев Ю.В., Соколов Н.Н.
Год: 1999  том: 45  выпуск: 3  страницы: 187-199
Система Са2+-кальмодулин регулирует активность нейрональной и эндотелиальной изоформ синтазы окиси азота (NOS), в то время как активность индуцибельной изоформы не зависит от Са2+, поскольку кальмодулин (CaM)* прочно связан с субъединицей iNOS. Канонический СаМ-связывающий сайт расположен между редуктазным и оксигеназным доменами NOS. Кальмодулин регулирует димеризацию eNOS, но не iNOS. Некоторые белки-мишени, обладающие так называемым 'IQ' мотивом, связываются с СаМ независимо от ионов Са2+, однако iNOS не относится к этой группе, поскольку обладает каноническим СаМ-связывающим мотивом. Исследования с помощью синтетических пептидов показали, что взаимодействие СаМ и СаМ-связывающего домена NOS не зависит от ионов Са2+. Однако, как было установлено в опытах на химерных, мутантных и усеченных формах NOS, этого свойства явно недостаточно для Са2+-независимого связывания СаМ; дополнительные сайты связывания СаМ содержатся как в оксигеназном, так и в редуктазном домене iNOS. В экспериментах с использованием мутантных форм СаМ уточнен механизм регуляции переноса электронов в молекуле NOS. Обсуждается гипотеза аутоингибирующей последовательности в FMN-связывающем домене конститутивных изоформ NOS
Загрузить PDF:  
Ключевые слова: синтаза окиси азота, изоформы синтазы окиси азота, кальмодулин, доменное строение синтазы окиси азота, регуляция активности синтазы окиси азота
Цитирование:

Гервазиев, Ю. В., Соколов, Н. Н. (1999). К вопросу о механизмах регуляции кальмодулином активности синтазы окиси азота. Вопросы медицинской химии, 45(3), 187-199.
Список литературы  
 2002 (том 48)
 2001 (том 47)
 2000 (том 46)
 1999 (том 45)
 1998 (том 44)
 1997 (том 43)
 1996 (том 42)
 1995 (том 41)
 1994 (том 40)
 1993 (том 39)
 1992 (том 38)
 1991 (том 37)
 1990 (том 36)
 1989 (том 35)
 1988 (том 34)
 1987 (том 33)
 1986 (том 32)
 1985 (том 31)