Функциональное назначение пропептидов и предшественников секреторных протеаз бацилл остается неизученным. Ранее методами делеционного анализа показана необходимость присутствия полноразмерного пропептида в молекулах проферментов для фолдинга или секреции зрелой формы субтилизина Е B. subtilis, химотрисиноподобной протеазы SGPB S. griseus и металлопротеазы B. cereus. В рамках функционального картирования пропептидов секреторных металлопротеиназ бацилл сконструирован искусственный ген металлопротеазы B. amyloliquefaciens, лишенный собственного препептида и N-концевой части пропептида длиной 51 аминокислотных остатков (а.о.). При этом для обеспечения транскрипции делетированного гена и секреции его продукта к нему была присоединена 5’-концевая область гена wprA B. subtilis, соответствующая промотору и секреторному лидеру. Клоны B. subtilis, содержащие плазмиду с модифицированной формой гена, синтезировали активную зрелую металлопротеиназу
Загрузить PDF:
Цитирование:
Новикова С.И., Серкина А.В., Константинова Г.Е., Хлебалина О.И., Честухина Г.Г., Шевелев А.Б. (2001) Изучение структурно-функциональной организации предшественника металлоэндопептидазы B. amyloliquefaciens методом делеционного анализа. Вопросы медицинской химии, 47(1), 123-131.
Новикова С.И. и др. Изучение структурно-функциональной организации предшественника металлоэндопептидазы B. amyloliquefaciens методом делеционного анализа // Вопросы медицинской химии. - 2001. - Т. 47. -N 1. - С. 123-131.
Новикова С.И. и др., "Изучение структурно-функциональной организации предшественника металлоэндопептидазы B. amyloliquefaciens методом делеционного анализа." Вопросы медицинской химии 47.1 (2001): 123-131.
Новикова, С. И., Серкина, А. В., Константинова, Г. Е., Хлебалина, О. И., Честухина, Г. Г., Шевелев, А. Б. (2001). Изучение структурно-функциональной организации предшественника металлоэндопептидазы B. amyloliquefaciens методом делеционного анализа. Вопросы медицинской химии, 47(1), 123-131.
Shinde U., Inouye M. (1993) Trends Biochem. Sci., 18, 442- 446. Scholar google search
Marie- Claire C., Rujfet E., Beaumont A., Roques B.P. (1999) J. Mol. Biol., 285, 1911- 1915. Scholar google search
McIver K.S., Kessler E., Olson J.C., Ohman D.E. (1995) Mol. Microbiol., 18, 877- 889. Scholar google search
Hu Z., Haghjoo K., Jordan F. (1996) J. Biol. Chem., 271, 3375- 3384. Scholar google search
Baker D., Silen J.L., Agard D.A. (1992) Proteins: structure, function and genetics, 12, 339- 344. Scholar google search
O'Donohue M.J., Beaumont A. (1996) J. Biol. Chem., 271, 26477- 26481. Scholar google search
Kessler K., Safrin M. (1994) J. Biol. Chem., 269, 22726- 22731. Scholar google search
Baardsnes J., Sidhu S., MacLeod A., Elliott J., Morden D., Watson J., Borgford Т., (1998) J. Bacteriol, 180, 3241- 3244. Scholar google search
Braun P., Tommassen J., Filloux A. (1996) Mol. Microbiol., 19, 297- 306. Scholar google search
Kessler E., Safrin M., Gustin J.K., Ohman D.E. (1998) J. Biol. Chem., 273, 30225- 30231. Scholar google search
Sambrook J., Fritsch E., Maniatis T. (1989) Molecular cloning; 2- nd Edition, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Vol.3, New York, NY. Scholar google search
