Метаботропные глутаматные рецепторы: оценка структуры домена, богатого цистеиновыми остатками
Беленикин М.С.1 , Палюлин В.А.1, Зефиров Н.С.2
1. Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, Химический факультет 2. Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, Химический факультет, Институт физиологически активных веществ РАН, Черноголовка
Раздел: Экспериментальные/клинические исследование
Год: 2004
В данной работе проведена оценка пространственной укладки для домена, богатого цистеиновыми остатками (ДБЦО) в метаботропных глутаматных рецепторах (mGluRs) используя метод протягивания; смоделирована пространственная структура ДБЦО. Использование в расчетах аминокислотных последовательностей ДБЦО всех подтипов mGluRs рецепторов (число консервативных аминокислотных остатков – около 20%) позволило избежать ошибок и определить варианты пространственных укладок, подходящие для всех подтипов. Проведенные статистические перестановочные тесты свидетельствуют о большой вероятности правильного определения вариантов укладки. В предложенном нами варианте укладки, состоящим из антипараллельных β-слоев, имеется возможность ее стабилизации за счет координации двух ионов металла (цинка), что согласуется с экспериментальными данными об отсутствии в ДБЦО цистеиновых связей. Сделан ряд выводов относительно функциональной роли ДБЦО
Беленикин М.С. и др. Метаботропные глутаматные рецепторы: оценка структуры домена, богатого цистеиновыми остатками // Биомедицинская химия. - 2004. - Т. 50. -N приложение 1. - С. 24-31.
Беленикин М.С. и др., "Метаботропные глутаматные рецепторы: оценка структуры домена, богатого цистеиновыми остатками." Биомедицинская химия 50.приложение 1 (2004): 24-31.
Беленикин, М. С., Палюлин, В. А., Зефиров, Н. С. (2004). Метаботропные глутаматные рецепторы: оценка структуры домена, богатого цистеиновыми остатками. Биомедицинская химия, 50(приложение 1), 24-31.
Список литературы
Kunishima N., Shimada Y., Tsuji Y., Sato T., Yamamoto M., Kumasaka T., Nakanishi S., Jingami H., Morikawa K. (2000) Nature, 407(6807), 971–977. Scholar google search
Tsuchiya D., Kunishima N., Kamiya N., Jingami H., Morikawa K. (2002) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 99(5), 2660–2665. Scholar google search
Okamoto T., Sekiyama N., Otsu M., Shimada Y., Sato A., Nakanishi S., Jingami H. (1998) J. Biol. Chem. 273, 13089–13096. Scholar google search
Jones D.T., Taylor W.R., Thornton J.M. (1992) Nature. 358(6381), 86–89. Scholar google search
Murzin A.G., Brenner S.E., Hubbard T., Chothia C. (1995) J. Mol. Biol. 247. 536-540. Scholar google search
Clark M., Cramer R.D., Van Opdenbosch N. (1989) J. Comp. Chem. 10. 982-1012. Scholar google search
White J.H., Wise A., Main M.J., Green A., Fraser N.J., Disney G.H., Barnes A.A., Emson P., Foord S.M., Marshall F.H. (1998) Nature, 396(6712), 679–682. Scholar google search
Hu J., Reyes-Cruz G., Goldsmith P.K., Spigel A.M. (2001) J. Biol. Chem. 276(10), 6901–6904. Scholar google search
Fan G.F., Ray K., Zhao X.M., Goldsmith P.K., Spiegel A.M. (1998) FEBS. 436, 353–356. Scholar google search
Hu J., Hauache O., Spiegel A.M. (2000) J. Biol. Chem. 275(21), 16382–16389. Scholar google search