Получение пептидного стандарта для SRM метода с помощью фосфорилирования in vitro
Завьялова М.Г.1, Згода В.Г.1 , Харыбин О.Н.1, Николаев Е.Н.2
1. Институт биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича 2. Институт биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича; Институт энергетических проблем химической физики РАН
Фосфорилирование является самой распространенной и наиболее значимой пост-трансляционной модификацией (ПТМ) белков. Исследование фосфоформ белков значительно затруднено из-за их низкой концентрации в биологических образцах в сравнении с нативными белками. Применение методов мониторинга выбранных реакций (SRM) позволяет проводить направленный анализ ПТМ с высокой специфичностью и чувствительностью. На примере основного белка миелина (MBP) продемонстрирован методический подход, основанный на получении фосфорилированного белка в реконструированной киназной системе и дальнейшем использовании его триптических фосфопептидов в качестве стандартов для SRM метода. Разработанный метод был успешно применен для определения сайтов фосфорилирования в ткани глиомы мозга человека.
Завьялова М.Г., Згода В.Г., Харыбин О.Н., Николаев Е.Н. (2014) Получение пептидного стандарта для SRM метода с помощью фосфорилирования in vitro. Биомедицинская химия, 60(6), 668-676.
Завьялова М.Г. и др. Получение пептидного стандарта для SRM метода с помощью фосфорилирования in vitro // Биомедицинская химия. - 2014. - Т. 60. -N 6. - С. 668-676.
Завьялова М.Г. и др., "Получение пептидного стандарта для SRM метода с помощью фосфорилирования in vitro." Биомедицинская химия 60.6 (2014): 668-676.
Завьялова, М. Г., Згода, В. Г., Харыбин, О. Н., Николаев, Е. Н. (2014). Получение пептидного стандарта для SRM метода с помощью фосфорилирования in vitro. Биомедицинская химия, 60(6), 668-676.
Переводная версия в журнале «Biomedical Chemistry (Moscow) Supplement Series B»:10.1134/S1990750815040095
Olsen J.V, Blagoev B., Gnad F., Macek B., Kumar C., Mortensen P., Mann M. (2006) Cell, 127, 635–648. doi:10.1016/j.cell.2006.09.026. CrossRef Scholar google search
Mann M., Ong S.-E., Grønborg M., Steen H., Jensen O.N., Pandey A. (2002) Trends Biotech., 20, 261–268. doi:10.1016/S0167-7799(02)01944-3. CrossRef Scholar google search
Katsogiannou M., Andrieu C., Rocchi P. (2014) Frontiers in genetics, 5, 346. doi:10.3389/fgene.2014.00346. CrossRef Scholar google search
Kelleher N.L. (2004) Peer Reviewed: Top-Down Proteomics. Analyt.Chem., 76, 196 A–203 A. doi:10.1021/ac0415657. CrossRef Scholar google search
Dunn J.D., Reid G.E., Bruening M.L. (n.d.) Mass Spectrometry Rev., 29, 29–54. doi:10.1002/mas.20219. CrossRef Scholar google search
Jin L.L., Tong J., Prakash A., Peterman S.M., St-Germain J.R., Taylor P., Moran M.F. (2010) J. Proteome Res., 9, 2752–2761. doi:10.1021/pr100024a. CrossRef Scholar google search
Wolf-Yadlin A., Hautaniemi S., Lauffenburger D.A., White F.M. (2007) Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 104, 5860–5865. doi:10.1073/pnas.0608638104. CrossRef Scholar google search
Anderson L., Hunter C.L. (2006) Mol. Cell Proteomics: MCP, 5, 573–588. doi:10.1074/mcp.M500331-MCP200. CrossRef Scholar google search
Sherrod S.D., Myers M.V., Li M., Myers J.S., Carpenter K.L., Maclean B., Ham A.-J.L. (2012) J. Proteome Res., 11, 3467–3479. doi:10.1021/pr201240a. CrossRef Scholar google search
Vassall K.A., Bessonov K., De Avila M., Polverini E., Harauz G. (2013) PloS one, 8, e68175. doi:10.1371/journal.pone.0068175. CrossRef Scholar google search
Liu Y., Hüttenhain R., Collins B., Aebersold R. (2013) Expert Rev. Mol. Diagn., 13, 811–825. doi:10.1586/14737159.2013.845089. CrossRef Scholar google search
Kim J.K., Mastronardi F.G., Wood D.D., Lubman D.M., Zand R., Moscarello M.A. (2003) Mol. Cell Proteomics: MCP, 2, 453–462. doi:10.1074/mcp.M200050-MCP200. CrossRef Scholar google search
