Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназе (ГАФД) – классическому редокс-чувствительному ферменту гликолиза – свойственны различные негликолитические функции, которые считаются особенно важными для прогрессии ряда нейродегенеративных заболеваний. ГАФД связывает изатин (индол-дион-2,3) - эндогенный индол, часто используемый в качестве важного структурного элемента в многочисленных органических соединениях, проявляющих разнообразные фармакологические (в том числе нейропротекторные) активности. В данном исследовании мы изучали особенности связывания интактной и мягко окисленной ГАФД с иммобилизованным изатином, которые анализировали при помощи технологии поверхностного плазмонного резонанса (surface plasmon resonance; SPR). Мягкое окисление ГАФД 70 мкМ Н2О2 увеличивало диссоциацию комплекса ГАФД-изатин. Поскольку ГАФД рассматривается в качестве потенциальной мишени для различных нейропротекторов, это свидетельствует в пользу того, что редокс состояние этого белка определяет его чувствительность к нейропротекторам, а окислительный стресс, характерный для различных нейродегенеративных расстройств, может значительно уменьшить фармакологическую эффективность таких соединений
Бунеева О.А., Гнеденко О.В., Медведева М.В., Иванов А.С., Медведев А.Е. (2016) Влияние окислительной модификации глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы на взаимодействие с эндогенным нейропротектором изатином. Биомедицинская химия, 62(2), 160-163.
Бунеева О.А. и др. Влияние окислительной модификации глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы на взаимодействие с эндогенным нейропротектором изатином // Биомедицинская химия. - 2016. - Т. 62. -N 2. - С. 160-163.
Бунеева О.А. и др., "Влияние окислительной модификации глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы на взаимодействие с эндогенным нейропротектором изатином." Биомедицинская химия 62.2 (2016): 160-163.
Бунеева, О. А., Гнеденко, О. В., Медведева, М. В., Иванов, А. С., Медведев, А. Е. (2016). Влияние окислительной модификации глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы на взаимодействие с эндогенным нейропротектором изатином. Биомедицинская химия, 62(2), 160-163.
Переводная версия в журнале «Biomedical Chemistry (Moscow) Supplement Series B»:10.1134/S1990750815020043
Crumeyrolle-Arias M., Buneeva O., Zgoda V., Kopylov A., Cardona A., Tournaire M-C., Pozdnev V., Glover V., Medvedev A. (2009) J. Neurosci. Res., 87, 2763-2772. CrossRef Scholar google search
Buneeva O., Gnedenko O., Zgoda V., Kopylov A., Glover V., Ivanov A. Medvedev A., Archakov A. (2010) Proteomics, 10, 23-37. CrossRef Scholar google search
Medvedev A., Buneeva O., Glover V. (2007) Biologics, 1, 151-162. Scholar google search
Pandeya S.N., Smitha S., Jyoti M., Sridhar S.K. (2005) Acta Pharm., 55, 27-46. Scholar google search
Lee D., Long S.A., Murray J.H., Adams J.L., Nuttall M.E., Nadeau D.P., Kikly K., Winkler J.D., Sung C-M., Ryan M.D., Levy M.A., Keller P.M., De Wolf W.E. Jr., (2001) J. Med. Chem., 44, 2015-2026. CrossRef Scholar google search
Sultana R., Butterfield D.A. (2013) J. Alzheimers Dis., 33, S243–S251. Scholar google search
Kragten E., Lalande I., Zimmermann K., Roggo S., Schindler P., Muller D., van Oostrum J., Waldmeier P., Furst P. (1998) J. Biol. Chem., 273, 5821-5828. CrossRef Scholar google search
Kusner L.L., Sarthy V.P., Mohr S. (2004) Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 45, 1553-1561. Scholar google search
