1. Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, Москва, Россия 2. Институт энергетических проблем химической физики им. В.Л. Тальрозе, Федеральный исследовательский центр химической физики РАН им. Н.Н. Семенова, Москва, Россия; Московский физико-технический институт (государственный университет), Долгопрудный, Россия 3. Научно-исследовательский институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, Москва, Россия; Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова, Москва, Россия 4. Институт энергетических проблем химической физики им. В.Л. Тальрозе, Федеральный исследовательский центр химической физики РАН им. Н.Н. Семенова, Москва, Россия
Масс-спектрометрический протеомный анализ на стадии пробоподготовки включает в себя искусственное восстановление дисульфидных связей, образованных остатками цистеина. Такие связи при их сохранении в нативном состоянии затрудняют последующий ферментативный гидролиз и интерпретацию результатов исследования. Для предотвращения повторного образования дисульфидных связей остатки цистеина защищают специальными группами, чаще всего путём алкилирования. В данном обзоре рассмотрены используемые способы модификации остатков цистеина во время пробоподготовки, а также возможные артефакты этого этапа, в частности, побочные реакции используемых для этого алкилирующих агентов с другими аминокислотными остатками. Наиболее распространённым алкилирующим соединением для защиты остатков цистеина в масс-спектрометрическом протеомном анализе является йодацетамид. Однако данные литературы в этой области указывают на то, что данный реагент вызывает больше побочных реакций, чем другие используемые агенты, такие как хлорацетамид и акриламид. Последние могут быть рекомендованы для более широкого использования. В обзоре также обсуждаются особенности модификации остатков цистеина и их влияние на эффективность поиска посттрансляционных модификаций и белковых продуктов генов, содержащих однонуклеотидные замены.
Кузнецова К.Г. и др. Модификация остатков цистеина для масс-спектрометрического протеомного анализа: факты и артефакты // Биомедицинская химия. - 2020. - Т. 66. -N 1. - С. 18-29.
Кузнецова К.Г. и др., "Модификация остатков цистеина для масс-спектрометрического протеомного анализа: факты и артефакты." Биомедицинская химия 66.1 (2020): 18-29.
Кузнецова, К. Г., Соловьева, Е. М., Кузиков, А. В., Горшков, М. В., Мошковский, С. А. (2020). Модификация остатков цистеина для масс-спектрометрического протеомного анализа: факты и артефакты. Биомедицинская химия, 66(1), 18-29.
Переводная версия в журнале «Biomedical Chemistry (Moscow) Supplement Series B»:10.1134/S1990750820030087
Список литературы
Wilkins M.R., Sanchez J.C., Gooley A.A., Appel R.D., Humphery-Smith I., Hochstrasser D.F., Williams K.L. (1996) Biotechnol. Gen. Eng. Revs., 13(1), 19-50. CrossRef Scholar google search
Edman P., Högfeldt E., Sillén L.G., Kinell P.-O. (1950) Acta Chemica Scandinavica, 4, 283-293. CrossRef Scholar google search
Verheggen K., Martens L., Berven F.S., Barsnes H., Vaudel M. (2016) Adv. Exper. Med. Biol., 919, 147-156. CrossRef Scholar google search
Silva A.S., Bouwmeester R., Martens L., Degroeve S. (2019) Bioinformatics, 35(24), 5243-5248. CrossRef Scholar google search
Tiwary S., Levy R., Gutenbrunner P., Salinas Soto F., Palaniappan K.K., Deming L., Berndl M., Brant A., Cimermancic P., Cox J. (2019) Nature Methods, 16(6), 519-525. CrossRef Scholar google search
Gundry R.L., White M.Y., Murray C.I., Kane L.A., Fu Q., Stanley B.A., van Eyk J.E. (2009) Curr. Prot. Mol. Biol., 77(5), 342-355. Scholar google search
Nielsen M.L., Vermeulen M., Bonaldi T., Cox J., Moroder L., Mann M. (2008) Nature Methods, 5(6), 459-460. CrossRef Scholar google search
Sebastiano R., Citterio A., Lapadula M., Righetti P.G. (2003) Rapid Communications Mass Spectrometry, 17(21), 2380-2386. CrossRef Scholar google search
Paulech J., Solis N., Cordwell S.J. (2013) Biochim.Biophys. Acta - Proteins and Proteomics, 1834(1), 372-379. CrossRef Scholar google search
Xu P., Duong D.M., Seyfried N.T., Cheng D., Xie Y., Robert J., Rush J., Hochstrasser M., Finley D., Peng J. (2009) Cell, 137(1), 133-145. CrossRef Scholar google search
Kim S., Chen J., Cheng T., Gindulyte A., He J., He S., Li Q., Shoemaker B.A., Thiessen P.A., Yu B., Zaslavsky L., Zhang J., Bolton E.E. (2019) Nucl. Acids Res., 47(D1), D1102-D1109. CrossRef Scholar google search
Woods A.G., Sokolowska I., Darie C.C. (2012) Biochem. Biophys. Res. Commun., 419(2), 305-308. CrossRef Scholar google search
Krüger R., Hung C.W., Edelson-Averbukh M., Lehmann W.D. (2005) Rapid Communications Mass Spectrometry, 19(12), 1709-1716. CrossRef Scholar google search
Lagerwerf F.M., van de Weert M., Heerma W., Haverkamp J. (1996) Rapid Communications Mass Spectrometry, 10(15), 1905-1910. CrossRef Scholar google search
Stes E., Laga M., Walton A., Samyn N., Timmerman E., de Smet I., Goormachtig S., Gevaert K. (2014) J. Proteome Res., 13(6), 3107-3113. CrossRef Scholar google search
Zhang B., Pirmoradian M., Chernobrovkin A., Zubarev R.A. (2014) Mol. Cell. Proteomics, 13(11), 3211-3223. CrossRef Scholar google search
Hill B.G., Reily C., Oh J.Y., Johnson M.S., Landar A. (2009) Free Rad. Biol. Med., 47(6), 675-683. CrossRef Scholar google search
Scheerlinck E., Dhaenens M., van Soom A., Peelman L., de Sutter P., van Steendam K., Deforce D. (2015) Anal. Biochem., 490, 14-19. CrossRef Scholar google search
