1. Институт биомедицинской химии имени В.Н. Ореховича, Москва, Россия 2. Биологический факультет, Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, Москва, Россия
Из печени и мозга кролика выделены фракции 26S и 20S протеасом. По данным масс-спектрометрического (МС) анализа, фракции 26S протеасом из этих органов содержали каталитические и регуляторные субъединицы, характерные для коровой части протеасом и для регуляторных субчастиц. Фракции 20S протеасом мозга и печени содержали только каталитические субъединицы протеасом. Помимо субъединиц протеасом, в полученных фракциях обнаружены компоненты убиквитин-протеасомной системы, убиквитинированные белки, ферменты, играющие важную роль в метаболических процессах, компоненты цитоскелета, сигнальные, регуляторные и защитные белки, а также белки регуляции экспрессии генов, клеточного деления и дифференцировки. Представленность ряда ассоциированных с протеасомами белков была сопоставима или превышала представленность собственных компонентов протеасом. Около трети белков, общих для всех исследованных фракций (26S и 20S протеасом мозга и печени), относятся к группе мультифункциональных белков. Выборочная биосенсорная валидация подтвердила аффинное связывание идентифицированных в ходе МС анализа белков (альдолаза, фосфоглицераткиназа) с 20S протеасомой мозга. Сопоставление субпротеомов 26S и 20S протеасом мозга показало, что при удалении компонентов регуляторных (19S) субчастиц количество индивидуальных белков, ассоциированных с коровой частью протеасомы (20S), практически удваивалось. В печени количество белков, ассоциированных с коровой частью протеасомы, после удаления компонентов регуляторных субчастиц практически не изменялось. Это свидетельствует о том, что в мозге и, возможно, в других органах белки регуляторной (19S) субчастицы играют важную роль в формировании протеасомного интерактома.
Бунеева О.А., Копылов А.Т., Згода В.Г., Гнеденко О.В., Калошина С.А., Медведева М.В., Иванов А.С., Медведев А.Е. (2022) Сравнительный анализ белков, ассоциированных с 26S и 20S протеасомами мозга и печени кролика. Биомедицинская химия, 68(1), 18-31.
Бунеева О.А. и др. Сравнительный анализ белков, ассоциированных с 26S и 20S протеасомами мозга и печени кролика // Биомедицинская химия. - 2022. - Т. 68. -N 1. - С. 18-31.
Бунеева О.А. и др., "Сравнительный анализ белков, ассоциированных с 26S и 20S протеасомами мозга и печени кролика." Биомедицинская химия 68.1 (2022): 18-31.
Бунеева, О. А., Копылов, А. Т., Згода, В. Г., Гнеденко, О. В., Калошина, С. А., Медведева, М. В., Иванов, А. С., Медведев, А. Е. (2022). Сравнительный анализ белков, ассоциированных с 26S и 20S протеасомами мозга и печени кролика. Биомедицинская химия, 68(1), 18-31.
Переводная версия в журнале «Biomedical Chemistry (Moscow) Supplement Series B»:10.1134/S1990750822030040
Список литературы
Schwartz A.L., Ciechanover A. (2009) Targeting proteins for destruction by the ubiquitin system: implications for human pathobiology. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol., 49, 73-96. CrossRef Scholar google search
Goldberg A.L. (2003) Protein degradation and protection against misfolded or damaged proteins. Nature, 426, 895-899. CrossRef Scholar google search
Finley D., Chen X., Walters K.J. (2016) Gates, channels, and switches: elements of the proteasome machine. Trends Biochem. Sci., 41, 77-93. CrossRef Scholar google search
Tanaka K. (2009) The proteasome: overview of structure and functions. Proc. Jpn. Acad., Ser. B, 85, 12-36. CrossRef Scholar google search
Kish-Trier E., Hill C.P. (2013) Structural biology of the proteasome. Annu. Rev. Biophys., 42, 29-49. CrossRef Scholar google search
Wolf D.H., Hilt W. (2004) The proteasome: a proteolytic nanomachine of cell regulation and waste disposal. Biochim. Biophys. Acta, 1695, 19-31. CrossRef Scholar google search
Медведев А.Е., Бунеева О.А., Копылов А.Т., Тихонова О.В., Медведева М.В., Неробкова Л.Н., Капица И.Г., Згода В.Г. (2017) Митохондриальный субпротеом Rpn10-связывающих белков мозга и его изменения, индуцированные нейротоксином МФТП и нейропротектором изатином. Биохимия, 82(3), 470-480. CrossRef Scholar google search
Бунеева О.А., Копылов А.Т., Гнеденко О.В., Медведева М.В., Капица И.Г., Иванова Е.А., Иванов А.С., Медведев А.Е. (2021) Изменение митохондриального субпротеома Rpn13-связывающих белков мозга мыши под действием нейротоксина МФТП и нейропротектора изатина. Биомедицинская химия, 67(1), 51-65. CrossRef Scholar google search
Бунеева О.А., Гнеденко О.В., Копылов А.Т., Медведева М.В., Згода В.Г., Иванов А.С., Медведев А.Е. (2017) Количественное аффинное взаимодействие убиквитинированных и неубиквитинированных белков с Rpn10 субъединицей протеасом. Биохимия, 82(9), 1338-1344. CrossRef Scholar google search
Бунеева О.А., Гнеденко О.В., Медведева М.В., Згода В.Г., Иванов А.С., Медведев А.Е. (2019) Биосенсорное исследование взаимодействия белков с коровой частью протеасомы. Биомедицинская химия, 65(4), 306-310. CrossRef Scholar google search
Buneeva O., Kopylov A., Kaloshina S., Zgoda V., Medvedev A. (2021) 20S and 26S proteasome-binding proteins of the rabbit brain: a proteomic dataset. Data Brief, 38, 107276. CrossRef Scholar google search
Шарова Н.П., Астахова Т.М., Ерохов П.А., Люпина Ю.В., Дмитриева С.Б., Карпова Я.Д. (2012−2021) Способ разделения пулов 26S- и 20S-протеасом из цитоплазматической фракции клеток. Патент № RU 2427623 C1 от 27.08.2011, Москва, Федеральная служба по интеллектуальной собственности, патентам и товарным знакам. Scholar google search
Scopes R.K., Stoter A. (1982) Purification of all glycolytic enzymes from one muscle extract. Methods Enzymol., 90(Pt. E), 479-490. CrossRef Scholar google search
Besche H.C., Haas W., Gygi S.P., Goldberg A.L. (2013) Isolation of mammalian 26S proteasomes and p97/VCP complexes using the ubiquitin-like domain from HHR23B reveals novel proteasome-associated proteins. Biochemistry, 48(11), 2538-2549. CrossRef Scholar google search
Wang X., Huang L. (2008) Identifying dynamic interactors of protein complexes by quantitative mass spectrometry. Mol. Cell Proteomics, 7(1), 46-57. CrossRef Scholar google search
Артамонова Т.О., Ходорковский М.А., Цимоха А.С. (2014) Масс-спектрометрический анализ аффинно-очищенных протеасом из клеток миелогенной лейкемии человека линии К562. Биоорганическая химия, 40(6), 720-734. CrossRef Scholar google search
Зайкова Ю.Я., Куличкова В.А., Ермолаева Ю.Б., Боттрилл А., Барлев Н.А., Цимоха А.С. (2013) Характеристика внеклеточных протеасом и ассоциированных с ними белков методом iTRAQ-масс-спектрометрии. Цитология, 55(2), 111-122. Scholar google search
Kohr M.J., Murphy E., Steenbergen C. (2014) Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase acts as a mitochondrial trans-S-mitrosylase in the heart. PLoS One, 9(10), e111448. CrossRef Scholar google search
Kang H.J., Jung S.K., Kim S.J., Chung S.J. (2008) Structure of human alpha-enolase (hENO1), a multifunctional glycolytic enzyme. Acta Crystallogr., Sect. D., 64, 651-657. CrossRef Scholar google search
Qiao G., Wu A., Chen X., Tian Y., Lin X. (2021) Enolase 1, a moonlighting protein, as a potential target for cancer treatment. Int. J. Biol. Sci., 17(14), 3981-3992. CrossRef Scholar google search
Didiasova M., Schaefer L., Wygrecka M. (2019) When place matters: shuttling of enolase-1 across cellular compartments. Front. Cell Dev. Biol., 7, 61. CrossRef Scholar google search
Ejiri S. (2002) Moonlighting functions of polypeptide elongation factor 1: from actin bundling to zinc finger protein R1-associated nuclear localization. Biosci. Biotechnol. Biochem., 66(1), 1-21. CrossRef Scholar google search
Pirovich D.B., Da'dara A.A., Skelly P.J. (2021) Multifunctional fructose 1,6-bisphosphate aldolase as a therapeutic target. Front. Mol. Biosci., 8, 719678. CrossRef Scholar google search
Gizak A., Wiśniewski J., Heron P., Mamczur P., Sygusch J., Rakus D. (2019) Targeting a moonlighting function of aldolase induces apoptosis in cancer cells. Cell Death Dis., 10(10), 712. CrossRef Scholar google search
Conrad M., Schneider M., Seiler A., Bornkamm G.W. (2007) Physiological role of phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase in mammals. Biol Chem., 388(10), 1019-1025. CrossRef Scholar google search
Haraguchi C.M., Mabuchi T., Hirata S., Shoda T., Yamada A.T., Hoshi K., Yokota S. (2003) Spatiotemporal changes of levels of a moonlighting protein, phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase, in subcellular compartments during spermatogenesis in the rat testis. Biol. Reprod., 69(3), 885-895. CrossRef Scholar google search
Jeffery C.J. (2018) Protein moonlighting: what is it, and why is it important? Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences, 373(1738), 20160523. CrossRef Scholar google search
Brighenti E., Carnicelli D., Brigotti M., Fiume L. (2017) The inhibition of lactate dehydrogenase A hinders the transcription of histone 2B gene independently from the block of aerobic glycolysis. Biochem. Biophys. Res. Commun., 485(4), 742-745. CrossRef Scholar google search
Auer J., Camoin L., Courtot A.M., Hotellier F., de Almeida M. (2004) Evidence that P36, a human sperm acrosomal antigen involved in the fertilization process is triosephosphate isomerase. Mol. Reprod. Dev., 68, 515-552. CrossRef Scholar google search
