В печени крыс с аллоксановым диабетом обнаружено значительное снижение активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ, КФ 1.1.1.27), обусловленное уменьшением экспрессии соответствующих генов. Это снижение активности ЛДГ, по-видимому, связано с уменьшением уровня цитоплазматической изоформы ЛДГ. Выявлено, что концентрация транскриптов генов ldha и ldhb в печени здоровых крыс выше, чем у животных с аллоксановым диабетом. Причём экспрессия гена ldha была снижена почти в 9 раз, тогда как экспрессия гена ldhb снижалась всего лишь в 1,25 раза. Полученные нами данные свидетельствуют о важной роли ЛДГ в адаптивной реакции клеточного метаболизма при развитии сахарного диабета I типа.
Епринцев А.Т. и др. Уровни экспрессии и активность изоферментов лактатдегидрогеназы печени крыс при аллоксановом диабете // Биомедицинская химия. - 2022. - Т. 68. -N 1. - С. 32-38.
Епринцев А.Т. и др., "Уровни экспрессии и активность изоферментов лактатдегидрогеназы печени крыс при аллоксановом диабете." Биомедицинская химия 68.1 (2022): 32-38.
Епринцев, А. Т., Бондарева, И. Р., Селиванова, Н. В. (2022). Уровни экспрессии и активность изоферментов лактатдегидрогеназы печени крыс при аллоксановом диабете. Биомедицинская химия, 68(1), 32-38.
Переводная версия в журнале «Biomedical Chemistry (Moscow) Supplement Series B»:10.1134/S1990750822030052
Список литературы
Mayfield J. (1998) Diagnosis and classification of diabetes mellitus: new criteria. Am. Fam. Physician, 58(6), 1355-1362. Scholar google search
Kono N., Kuwajima M., Tarui S. (1981) Alteration of glycolytic intermediary metabolism in erythrocytes during diabetic ketoacidosis and its recovery phase. Diabetes, 30(4), 346-353. CrossRef Scholar google search
Mali A.V., Bhise S.S., Hegde M.V., Katyare S.S. (2016) Altered Erythrocyte Glycolytic Enzyme Activities in Type-II Diabetes. Indian J. Clin. Biochem., 31(3), 321-325. CrossRef Scholar google search
Епринцев А.Т., Селиванова Н.В., Моисеенко А.В. (2021) Влияние экстракта топинамбура на функционирование малатдегидрогеназы в печени крыс при аллоксановом диабете. Биомедицинская химия, 67(2), 144-149. CrossRef Scholar google search
Аль Дайни С. (2012) Влияние водного экстракта Оливы европейской (Olea europaea) на функционирование ферментов глиоксилатного цикла у крыс в условиях экспериментального диабета. Автореферат дис. кандидата биологических наук, Воронеж. гос. ун-т, Воронеж. Scholar google search
Avezov K., Reznick A.Z., Aizenbud D. (2014) LDH enzyme activity in human saliva: the effect of exposure to cigarette smoke and its different components. Arch. Oral Biol., 59(2), 142-148. CrossRef Scholar google search
Mali A.V., Bhise S.S., Katyare S.S., Hegde M.V. (2018) Altered kinetics properties of erythrocyte lactate dehydrogenase in type II diabetic patients and its implications for lactic acidosis. Indian J. Clin. Biochem., 33(1), 38-45. CrossRef Scholar google search
Lenzen S. (2008) The mechanisms of alloxan- and streptozotocin-induced diabetes. Diabetologia, 51(2), 216-226. CrossRef Scholar google search
Pollock N.L., Rai M., Simond K.S., Hesketh S.J., Teo A.C.K., Parmar M., Sridhar P., Collins R., Lee S.C., Stroud Z.N., Bakker S.E., Muench S.P., Barton C.H., Hurlbut G., Roper D.I., Smith C.J.I., Knowles T.J., Spickett C.M., East J.M., Postis V., Dafforn T.R. (2019) SMA-PAGE: A new method to examine complexes of membrane proteins using SMALP nano-encapsulation and native gel electrophoresis. Biochim. Biophys. Acta Biomembr., 1861(8), 1437-1445. CrossRef Scholar google search
Harper S., Speicher D.W. (2019) Comparing complex protein samples using two-dimensional polyacrylamide gels. Curr. Protoc. Protein Sci., 96(1), e87. CrossRef Scholar google search
Jelski W., Laniewska-Dunaj M., Orywal K., Kochanowicz J., Rutkowski R., Szmitkowski M. (2014) The activity of alcohol dehydrogenase (ADH) isoenzymes and aldehyde dehydrogenase (ALDH) in the sera of patients with brain cancer. Neurochem. Res., 39, 2313-2318. CrossRef Scholar google search
Епринцев А.Т., Федорин Д.Н., Селиванова Н.В., Ву Т.Л., Махмуд А.С., Попов В.Н. (2012) Роль метилирования промоторов в регуляции генов сукцинатдегидрогеназы в проростках кукурузы. Физиол. Раст., 59(3), 332-340. CrossRef Scholar google search
Moss D., Harbison S.A., Saul D.J. (2003) An easily automated, closed-tube forensic DNA extraction procedure using a thermostable proteinase. Int. J. Legal Med., 117, 340-349. CrossRef Scholar google search
Ye J., Coulouris G., Zaretskaya I., Cutcutache I., Rozen S., Madden Th.L. (2012) Primer-BLAST: a tool to design target-specific primers for polymerase chain reaction. BMC Bioinformatics, 13(1), 134. CrossRef Scholar google search
Матвеева С.А., Матвеева И.В. (2016) Лактатдегидрогеназа и глюкоза крови: особенности взаимосвязей у мужчин с ишемической болезнью сердца и сахарным диабетом 2 типа. Евразийский кардиологический журнал, 3, 102-103. Scholar google search
Dmour H.H., Khreisat E.F., Khreisat A.F., Hasan Sh.A., Atoom O., Alkhatib A.J. (2020) Assessment of lactate dehydrogenase levels among diabetic patients treated in the outpatient clinics at King Hussein Medical Center, Royal Medical Services, Jordan. Med. Arch., 74(5), 384-386. CrossRef Scholar google search
Feng Y., Xiong Y., Qiao T., Li X., Jia L., Han Y. (2018) Lactate dehydrogenase A: a key player in carcinogenesis and potential target in cancer therapy. Cancer Med., 7(12), 6124-6136. CrossRef Scholar google search
Elsner M., Tiedge M., Guldbakke B., Munday R., Lenzen S. (2002) Importance of the GLUT2 glucose transporter for pancreatic beta cell toxicity of alloxan. Diabetologia, 45(11), 1542-1549. CrossRef Scholar google search
Hertz L., Dienel G.A. (2002) Energy metabolism in the brain. Int. Rev. Neurobiol., 51, 1-102. CrossRef Scholar google search
Hashimoto T., Brooks G.A. (2008) Mitochondrial lactate oxidation complex and an adaptive role for lactate production. Med. Sci. Sports Exerc., 40(3), 486-494. CrossRef Scholar google search
Chandran S., Yap F., Hussain K. (2014) Molecular mechanisms of protein induced hyperinsulinaemic hypoglycaemia. World J. Diabetes, 5(5), 666-677. CrossRef Scholar google search
Ždralević M., Brand A., di Ianni L., Dettmer K., Reinders J., Singer K., Peter K., Schnell A., Bruss C., Decking S.M., Koehl G., Felipe-Abrio B., Durivault J., Bayer P., Evangelista M., O'Brien T., Oefner P.J., Renner K., Pouysségur J., Kreutz M. (2018) Double genetic disruption of lactate dehydrogenases A and B is required to ablate the “Warburg effect” restricting tumor growth to oxidative metabolism. J. Biol. Chem., 293(41), 15947-15961. CrossRef Scholar google search
